Una estructura de proteína inusual conocida como «lámina beta ondulada», predicha por primera vez en 1953, ahora se ha creado en el laboratorio y se ha caracterizado en detalle mediante cristalografía de rayos X.
Los nuevos hallazgos, publicados en julio en ciencia químicapuede permitir el diseño racional de materiales únicos basados en la arquitectura de láminas onduladas.
«Nuestro estudio establece la configuración de la capa de hoja beta ondulada como un motivo con características generales y abre el camino hacia el diseño basado en la estructura de arquitecturas moleculares únicas, con potencial para el desarrollo de materiales y aplicaciones biomédicas», dijo Jevgenij Raskatov, profesor asociado de química y bioquímica. en UC Santa Cruz y autor correspondiente del artículo.
Las proteínas vienen en una enorme variedad de formas y tamaños para llevar a cabo sus innumerables funciones estructurales y funcionales en las células vivas. Ciertos motivos estructurales comunes, como la hélice alfa, se encuentran en muchas estructuras de proteínas.
La lámina ondulada es una variación de la lámina beta plisada, un motivo estructural bien conocido que se encuentra en miles de proteínas. Linus Pauling y Robert Corey describieron la lámina beta ondulada en 1953, dos años después de introducir el concepto de lámina beta plisada. Si bien la hoja beta plisada es bien conocida y, a menudo, se la llama simplemente hoja beta, la hoja ondulada siguió siendo una estructura en gran medida teórica durante décadas.
En un estudio anterior publicado en 2021, el equipo de Raskatov informó que obtuvo una estructura de hoja beta ondulada al mezclar un péptido pequeño con cantidades iguales de su imagen especular. Los investigadores utilizaron formas especulares de trifenilalanina, un péptido corto que consta de tres aminoácidos de fenilalanina. Los péptidos de imagen especular se unieron en pares para formar «dímeros» con la estructura predicha, pero no formaron la topografía de capa de hoja beta ondulada periódica y extendida hipotetizada por Pauling y Corey.
«Los dímeros se empaquetaron en estructuras de capas en espiga, lo que planteó dudas sobre si la configuración periódica de la capa de hoja beta ondulada era viable», dijo Raskatov.
En el nuevo estudio, los investigadores sustituyeron una de las trifenilalaninas por otros aminoácidos para crear tripéptidos ligeramente diferentes y sus imágenes especulares. Usando estos nuevos tripéptidos, pudieron crear tres sistemas de péptidos de agregación diferentes que formaron capas de láminas beta onduladas antiparalelas extendidas, en las que las hebras de péptidos de imagen especular se organizaron de manera alterna. Los resultados de la cristalografía de rayos X mostraron que las estructuras cristalinas están en excelente acuerdo general con las predicciones realizadas por Pauling y Corey.
Los coautores del artículo son Amaruka Hazari, científica del laboratorio de Raskatov, y Michael Sawaya de la UCLA. Otros coautores incluyen a Timothy Johnstone en UC Santa Cruz y Niko Vlahakis, David Boyer, José Rodríguez y David Eisenberg en UCLA. Este trabajo fue apoyado por los Institutos Nacionales de Salud.
Fuente de la historia:
Materiales proporcionado por Universidad de California – Santa Cruz. Original escrito por Tim Stephens. Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.