Estructura general de Fab 3D6 complejado con HIV-1 gp41 PID. una. La estructura cristalina del complejo Fab 3D6-PID muestra la región PID en una conformación extendida coordinada principalmente por la subunidad VH. Fab 3D6 CDR-H3 forma una pseudo-lámina β con el PID de VIH-1. b. Mapa de interacción de Fab 3D6 y el péptido PID. Las interacciones se determinaron mediante análisis PISA80 e inspección manual. Los enlaces de hidrógeno se muestran con líneas discontinuas. El residuo S598 de PID de VIH-1 (Cys598 de tipo salvaje) no se visualizó en esta estructura. El residuo S604 de VIH-1 (marcado como Cys604Ser) está coordinado por un enlace de hidrógeno con el residuo S56H de Fab 3D6. C. Representación en barra del sitio de unión al antígeno en el que el péptido PID del VIH-1 está coloreado en verde oscuro, la cadena pesada en amarillo y la cadena ligera en púrpura. Crédito: Jonathan D. Cook y otros, Biología de las Comunicaciones (2022). DOI: 10.1038/s42003-022-03235-w
Alrededor de 36 millones de personas han muerto por enfermedades relacionadas con el SIDA y aproximadamente 38 millones de personas en todo el mundo viven con el VIH.
El Dr. Jonathan Cook, médico residente que se especializa en microbiología médica en la Universidad de Toronto, está investigando proteínas clave en el virus del VIH que son cruciales para desarrollar una vacuna eficaz.
«Estas proteínas son muy interesantes porque son necesarias para que un virus infecte a un humano», dijo Cook. «Al bloquear su función, podemos evitar los tipos de infecciones que se ven de forma rutinaria».
Él y Adree Khondker en el laboratorio del Prof. Jeffrey E. Lee de la Facultad de Medicina de Temerty han publicado un artículo en Biología de las Comunicaciones que revela nueva información sobre cómo el virus del VIH interactúa con los sistemas inmunológicos.
Usando la línea de luz CMFC en Canadian Light Source en la Universidad de Saskatchewan, el equipo de investigación analizó las proteínas externas del virus del VIH. Descubrieron que un área de una proteína actúa como señuelo, desviando la respuesta del sistema inmunitario hacia un objetivo falso.
Esta táctica permite que el virus infecte con éxito las células humanas y cause enfermedades.
«El sistema inmunitario reconoce esta secuencia en el virus, lo que suele ser algo bueno. Pero, en esta situación, los anticuerpos que produce el sistema inmunitario no te protegen de la infección», dijo Cook.
Con la ayuda del CLS, los investigadores confirmaron que esta área de señuelo en la proteína del VIH cambia de forma para provocar una respuesta inmunitaria ineficaz.
Cook y sus colegas esperan que su investigación proporcione una estrategia para el futuro diseño de vacunas que evitará esta región, lo que permitirá una mejor respuesta inmunitaria y una vacuna más eficaz.
Cook ha estado usando el CLS durante más de una década y dijo que la instalación ha beneficiado su trabajo.
«Pudimos obtener material de investigación el lunes, enviarlo al CLS el miércoles y obtener nuestro conjunto de datos el viernes», dijo Cook. «Realmente ha revolucionado la forma en que examinamos nuestros materiales de investigación y ha acelerado nuestra investigación».
La variante Omicron es más transmisible pero las vacunas siguen siendo efectivas
Jonathan D. Cook et al, La plasticidad conformacional de la región inmunodominante gp41 del VIH-1 es reconocida por múltiples anticuerpos no neutralizantes, Biología de las Comunicaciones (2022). DOI: 10.1038/s42003-022-03235-w
Citación: Nuevos conocimientos sobre el virus del VIH arrojan luz sobre cómo evade la vigilancia inmunológica (25 de mayo de 2022) recuperado el 25 de mayo de 2022 de https://medicalxpress.com/news/2022-05-insights-hiv-virus-evades-immune.html
Este documento está sujeto a derechos de autor. Aparte de cualquier trato justo con fines de estudio o investigación privados, ninguna parte puede reproducirse sin el permiso por escrito. El contenido se proporciona únicamente con fines informativos.
